PROTEINAS

PROTEINAS

1. Definición/ Composición: Biomoléculas formadas por C,H,O,N y muchas también contienen S , P y otros bioelementos.

 Polímeros de moléculas sencillas: aminoácidos. La unión de aminoácidos se denomina péptido: menos de 10 aa : digopéptidos, más de 10 aa: polipéptidos y 50 ó más : proteína.

2. Funciones:

       -Transporte y almacenamiento: iones y moléculas.

       -Hormonal: insulina.

       -Enzimática: catalizadores (celulosa)

       -Contráctil

       -Reserva: aminoácidos.

       -Estructural

       -Defensa: anticuerpos.

       -Control del crecimiento y diferenciación celular.

       -Anticongelante

       -Recepción de estímulos y transmisión de señales.

                                        COOH

                                         ı

3. Aminoácidos  NH₂ - Cα-H

                          I

                          R

 Definición: Ácidos orgánicos con un grupo amino (-NH₂) en el Cα, a este también se le añade un H y un radical R.

Propiedades: Incoloras, cristalizables, no hidrolizables, de sabor variado, soluble en agua y en disolventes polares (excepto los de los grupos polares).

·         Comportamiento ácido-base: son anfóteros, el grupo –COOH les da carácter ácido y el -NH₂ carácter ácido. Por lo que en medios básicos se comportan como ácidos y en medios ácidos se comportan como bases.

·         Actividad óptica: tienen por lo menos un C*(excepto la glicina que no tiene ninguna). Según como desvían el plano de la luz polarizada son: Dextrógiros (+) hacia la derecha y Levógiros (-) izquierda.

·         Estereoisomería: configuración espacial. Referencia en el grupo – COOH unido al C* habiendo forma D(-NH₂ derecha) y L(-NH₂ izquierda). Aminoácidos de la proteínas forma L. Mezcla racémica: mezcla equimolecular de aminoácidos D y L óptimamente inactiva creado en laboratorio por procedimientos químicos no enzimáticos.

·         Esenciales: Algunos, los que el organismo no puede sintetizar y deben aportarse en la dieta: Lisina.

Funciones:  Formación de proteínas con la unión de 20 aminoácidos distintos.

Tipos: Según su R que es lo único que puede variar:

·         -R no polar: Hidrófobos R=CH

·         -R polar sin carga: R= X Hn  X≠C; n=0-3

·         -R polar carga nagativa: Ácidos. Se disocian eniones.

·         -R polar carga positiva: Básicos. Se disocian en cationes.

4. Enlace peptídico

Definición Unión de aminoácido por reacción de un grupo –COOH de uno y al -NH₂ del otro formando un péptido (el prefijo varia según el número de aminoácidos que se unen) y una molécula de agua.

Características

·         H₂O : 1 molécula/ enlace

·         Los 4 átomos del enlace están en el mismo plano que es rígido

·         Los enlaces del Cα pueden girar

·         Los péptidos son hidrolizables

5. Forma y composición

Forma Pueden tener más de 1 cadena polipeptídica. Como se dorman con 20 aminoácidos distintos que se pueden repetir, hay asi infinitas. Según como se plegan en el espacio:

·         Fibrosas: Hebras largas. Función estructural.

·         Globulares: Esféricas. Funciones dinámicas. Tienen interior compacto apolar y el exterior hidrófilo, por lo que  son solubles en agua. Enzimas y proteinas de transporte.

                                                                          13

Estuctura: Todos las proteínas tienen al menos estructura primaria y secundaria.

·         Primaria: Secuencia de aminoácidos. Enlace peptídico. Posibilidades casi ilimitadas.

·         Secundaria: Plegamiento de cadenas polipeptídicas. Los grupos –CO- y –NH- se unen por puentes de H- si no tienen terciaria son proteínas fibrosas con forma alargada. Tipos:

-          α Hélice : Puentes de H intracatenarios entre grupos –CO- y –NH- que se enfrentan en cada vuelta de la cadena que se enrosca sobre un eje imaginario. Queratina.

-          Hoja β plegada. Puentes de H entre grupos –CO- y –NH- enfrentados, de lo misma cadena o de otra paralela. Fibrina

-          Hélice triple del colágeno: Forma de lana o trenza

·         Terciaria: Forma de plegarse las cadenas plipeptídicas de las proteínas globulares. Se unen por intersección de los R de los aminoácidos por puentes de H, puentes de disulfuro, fuerzas de Van der Waals, interacciones iónicas e hidrofóbicas. Formadas por dominios: trozos con estructura secundaria α hélice y hoja plegada.

Conformación:  Organización espacial de las proteínas según sus estructuras secundaria y terciaria.

·         Cuaternaria: Proteínas oligoméricas: 2 o más cadenas polipeptídicas iguales o no (con estructura secundaria y terciaria propia). Las cadenas polipeptídicas helicoidales se pueden enroscar entre si formando hebras. Hemoglobina.

6. Propiedades Causa de su composición química y estructura.

* Solubilidad: Varía según el ph., concentración salina y temperatura. Se debe a los R polares y a los iónicos. Las fibrosas son insolubles en agua y las globulares si son solubles en agua.

* Especificidad: Cada especie tiene sus propias proteínas y cada individuo tiene sus variantes.

* Capacidad amortiguadora: Son anfóteras al estar compuestas por aminoácidos. Se comportan ácidos o bases según el medio neutralizando sus cambios de Ph.

*Desnaturalización: Pérdida de la configuración espacial característica (estado nativo) de una proteína por variación de temperatura y ph. (y a veces de humedad). Renaturalización es posible cuando de vuelve a las características del estado nativo. Las proteínas dsnaturalizadas pierden su función. Aunque gran variedad de formas, hay puntas de las proteínas que ni pueden cambiar ya que causaría la pérdida de la función biológica.

· Reacciones de reconocimiento de proteínas: Reacción de biurat, basadas en el enlace peptídico.

7. Tipos

* Holoproteínas: compuestas sólo por aminoácidos. Según su forma.

·         Globulares: Proteínas solubles en agua. Función dinámica.

- Protaminas  |    En ácidos

- Histonas      |     nucléicos

- Albúminas: ovalbúmina

- Globulares: seroglobulina

- Gluteninas: gluten

·         Fibrosas: Proteínas insolubles en agua, exclusivas casi de los animales. Función: estructural y protectora.

- Colágeno: en huesos

- Queratinas: en epidermis y pelo

- Elastinas: tendones

- Fibroinas: seda

                                            

*Heteroproteínas : Formadas por una proteína y una parte no proteica (grupo prostético)

·         Glucoproteínas: Grupo prostético= restos glucídicos.

- Mucinas: mucus

- Hormonas gonadotrópicas

- Péptido glucanos

- Anticuerpos

·         Fosfoproteínas GP= ácido fosfórico. Caseína

·         Lipoproteínas: De membrana (tromboplastinas) y transportadoras

·         Nucleoproteínas: GP = ácido nucleico

·         Cromoproteinas GP coloreado

-          Porfirinas: GP= porfirina (anillo tetrapirrólico). Hemoglobina. Pigmento respiratorio sanguíneo encargado del transporte del O₂ en la sangre (vertebrados y algunos invertebrados) En glóbulos rojos.

-          No porfirinas: GP ≠ porfirinas

                                                        14

15 - 16: Ácidos nucleicos

1. ÁCIDOS NUCLEICOS

-          Definición: Biomoléculas formadas por C, H, O, N y P. Polímeros formados de monómeros denominados nucleótidos por enlaces fosfodiéster.

-          Tipos: ADN (Ácido desoxirribonucléico) y ARN (Ácido ribonucleico)

-          Funciones: Almacenar, transmitir y expresar la información genética.

o       ADN: Material genético. Almacenar la información necesaria para la síntesis de     proteínas necesarias para la vida y transmitirla de generación en generación

o       ARN: Expresar y ejecutar la información genética para sintetizar proteínas  Propiedades: Hidrolizables.

2. NUCLEÓTIDOS

-          Definición: Monómeros de los ácidos nucleicos.

-          Propiedades: Hidrolizables.

-          Composición:

o       Pentosa

o       Ribosas – ribonucleótidos – ARN

o       Desoxirribosas – desoxirribonucleótidos – ADN

o       Bases Nitrogenadas : Derivadas de la purina y la pirimidina

§         Púricas: Adenina (A) y Guanina (G). ARN y ADN

§         Pirimidínicas: Citosina (T) – ARN y ADN Timina (T)- ADN/ Uracilo (U) – ARN

-          Formación:

    Nucleósido = Base nitrogenada + pentosa.

Por enlace N- glucosídico: El N (1 en las pirimidínicas y  9 en las púricas) de la base nitrogenada con el C1 de la pentosa y se libera una molécula de H2O.

    Nucleótido = nucleósido + ácido fosfórico y ésteres fosfóricos de los nucleósidos. Enlace éster entre un grupo hidroxilo (-OH) con el –OH del C5 de la pentosa; se libera una molécula de H2O

-          Funciones:

o       Precursores de los ácidos nucleicos. Constituirlos.

o       Coencimas: Moléculas necesarias para la acción de muchas enzimas

§         Adenosín fosfatos: El enlace con el ácido fosfórico tiene una alta energía que al hidrolizarlo, actúa como transferidores de energía.

·         ADP (adenín bifosfato)

·         ATP (adenín trifosfato): Unidad universal de energía.

§         Pirimidín-nucleótidos: Coenzimas de las reacciones de oxido-reducción, actuan como transportadoras de electrones.

·         NAD+: Nicotinamida-adenina-dinucleótido. 2 ácidos fosfóricos. Forma reducida: NADH2

·         NADP+: Nicotinamida-adenina-dinucleótido-fosfato. 3 ácidos fosfóricos. Forma reducida: NADPH2

§         Flavin-nucleótidos: Formas oxidadas de derivados de La riboflavina (B2): Transportadoras de electrones em reacciones redox:

·         FMN: Flavín-mononucleótido. Forma reducida: FMNH2

·         FAD: Flavín-adenín-dinucleótido. Forma reducida: FADH2

§         Coencima A: Ácido pantoténico (vitamina B) + Adenina. CoA-SH. Transportadora de grupos acilo.

o       Mensajeros químicos: Ej. Adenosín monofosfato cíclico (AMPc): Desencadena una respuesta metabólica en el interior de la célula a la llegada de señales (hormonas) a la membrana celular.

3. POLINUCLEÓTIDOS

§         Ácidos nucleicos: Unión de un gran número de nucleótidos por enlaces o puentes  

fosfodiester (enlaces covalentes) entre el –OH del ácido fosfórico del Cs de la pentosa de un nucleótido con el –OH de C3 de la pentosa del otro nucleótido.

§         Esqueleto: Pentosas + á. fosfóricos; cadenas laterales: bases nitrogenadas.

El grupo –OH que Le da libre al ácido fosfórico puede unirse con proteínas básicas, formando nucleoproteínas que constituyen cromosomas y ribosomas.

4. ADN

-          Composición: Ácido nucleico formado por desoxirribonucleótidos compuestos por una pentosa (desoxirribosa) una base nitrogenada (A,T,G,C) y un ácido fosfórico.

-          Estructura:

o       Primaria: Secuencia de ribonucleótidos.

o       Secundaria: Conformación espacial de las cadenas como consecuencia de su plegamiento.

o       Modelo de Watson y Crick: Doble hélice formada por dos cadenas de desoxirribonucleótidos, complementarias, antiparalelas y que se enrollan alrededor de un eje imaginario.

§         Complementariedad: Las parejas de bases nitrogenadas están formadas por una base púrica (grande) y una pirimidínica (pequeña), por lo que solo se puede A-T (2 puentes de H) y G-C (3 puentes de H).

§         Ley de Chargaff: A+G/ T+C = 1 à A=T y G=C

§         La información genética viene dada por el orden de los nucleótidos del ADN (bases).

o       Otros modelos de doble hélice:

§         B-ADN: Watson y Crick, dextrógira, en cada vuelta 3,4 nm y 10 pares de bases paralelas entre sí y perpendiculares al eje.

§         A-ADN: Dextrógira, 11 pares de bases por vuelta, inclinadas con respecto al eje.

§         Z-ADN: Levógira, 12 pares de bases por vuelta, inclinadas con respecto al eje.

o       Superenrollamiento: Propiedad del ADN circular de gran importancia, única forma de que quepa dentro de loa célula. El anillo se enrolla sobre si mismo.

o       Empaquetamiento: Células eucariotas por asociación con proteínas. ADN + proteínas = nucleoproteínas .

o       Tipos de proteínas: Histonas (básicas, función estructural) y no histonicas.

                   Niveles de empaquetamiento de la cromatina:

§         1º nivel: Fibra de 10 nm o “collar de perlas”

§         2º nivel: Fibra de 30 nm, solenoide, se superenrolla y se superponen la cuentas.

§         3º nivel: Cromosomas, más compacto.

-          Funciones: Almacenar la información genética necesaria para la síntesis de proteínas y transmitirla de generación en generación.

-          Tipos:

o       Eucariotas: Bicatenario lineal asociado a proteínas.

o       Bacterias: Bicatenario circular, superenrrollado, no asociado a proteínas.

o       Virus: Bicatenario o monocatenario, circular o lineal, asociado o no a proteínas.

-          Localización:

o       Procariotas: Citoplasma

o       Eucariotas: Núcleo, citoplasma, mitocondrias y cloroplastos.

-          Relación entre la estructura del ADN y su función biológica:

o       1º Composición química de los desoxirribonucleótidos.

o       2º Estructura secundaria del ADN. Modelo de Watson y Crick.

o       3º La presencia de una parte variable en la molécula del ADN (bases nitrogenadas) que descansa sobre un esqueleto estable (cadenas de pentosas y fosfatos) y el hecho de que las bases nitrogenadas se unan complementariamente hace de esta estructura (Watson y Crick) el material idóneo para almacenar y transmitir la información genética (por el proceso de replicación del ADN), que son las funciones principales del ADN.

5. ARN

-          Composición: Ácido nucleico formado por ribonucleótidos compuestos por una pentosa (ribosa), una base nitrogenada (A,U,G,C) y un ácido fosfórico.

-          Estructura: Secundaria monocatenaria, que se encuentra en partes plegado sobre si mismo, donde se establecen puentes de H entre las bases complementarias A-U y G-C, pero nunca con doble hélice de Watson y Crick.

-          Función: Expresar (ejecutar) la información genética para sintetizar proteínas.

-          Localización:

o       Procariotas: Citoplasma.

o       Eucariotas: Núcleo, citoplasma, mitocondrias y cloroplastos.

TRANSPORTE A TRAVES DE LA MEMBRANA

TRANSPORTE A TRAVES DE LA MEMBRANA

SIN DEFORMACIÓN DE LA MEMBRANA: intercambio de sustancias pequeñas

·      Sin mediación de proteínas

û Difusión se intercambian moléculas liposolubles (apolares), moléculas polares sin carga (ej. Gases como CO2 y O2)y agua (por ósmosis). Aquaporinas para grandes cantidades de agua. Siempre a favor de gradiente y sin gasto de energía.

·      Mediado por proteínas

û       Transporte pasivo: a favor de gradiente (de donde hay mas a donde hay menos( sustancias) y sin gasto de energía

§         Difusión simple: por proteínas de canal (ej. Para iones)

§         Difusión facilitada: por “permeasas” (ej. Moléculas polares como la glucosa)

û       Transporte activo: en contra de gradiente y con gasto de energía Ej. Bomba de Na-K (fig.9.4) (proteínas) es  una ATPasa (gastan ATA) se expulsan Na+ y se introducen K+

CON DEFORMACION DE MEMBRANA: intercambio de sustancias  grandes con formación de vesículas

• Endocitosis  

û       Fagocitosis: partículas (o sustancias) grandes

û       Endocitosis mediadas por receptor: se forma endosoma, es específica porque tiene receptor.     ej.  insulina entra si hay receptor, sino no entra.

·      Exocitosis: la partícula (o sustancia)  se elimina ( excreta o secreta)

funciones celulares de autoconservacion

FUNCIONES CELULARES DE AUTOCONSERVACION

1. RELACION: Función que busca la supervivencia del individuo aclimatándose a los cambios ambientales

·  Sensibilidad (irritabilidad) capacidad de percibir estímulos y reaccionar a ellos

·  Comunicación celular: (señalización celular) proceso por el cual una célula produce una respuesta a una señal externa

Recepción de la señal y transducción de la señal (respuesta)

§        Señales

·Tipos: hidrófoba (intracelular; la sustancia química entra en la célula) e hidrófoba (extracelular).

·Tipos de señalización: (según su origen) endocrino (sustancia química que se libera la sangre) paracrino, neurotransmisores y dependientes del contacto.

·Características: interactúan, responden a una serie limitada, una misma señal puede producir respuestas diferentes en distintas células diana (la que es agente pasivo en una acción)

§        Respuestas

·Cambios de activación enzimática

·Cambios de la organización del citoesqueleto → movimiento

·Permeabilidad de los iones (dejarlos pasar o no)

·Síntesis de ADN (gen)

·Represión de genes

§        Movimientos

·Tactismos: movimientos celulares provocados por estímulos externos:

-       Positivos: hacia estímulo 

-       Negativos: contra (dirección) estímulo

·Tipos:

-       Locomotores

w Ameboide: por pseudopodos

w Vibrátil: por cilios y flagelos

-       No locomotores

w Contráctil: acortamiento de una célula en una dirección

w Ciclosis: corrientes citoplasmáticas que arrastran a los orgánulos

2. NUTRICION: conjunto de procesos mediante los cuales la célula toma materia y energía del exterior y las transforma para fabricar nuevos materiales celulares y para obtener energía para realizar los distintos trabajos.

·  Ingestión: penetración de sustancias en la célula por la membrana plasmática. Las partículas grandes entran por endocitosis y quedan  englobadas en vacuolas endocíticas.

·  Digestión: proceso realizado por las enzimas hidrolíticas de los lisosomas que descomponen las partículas hasta que pueden atravesar la membrana del lisosoma secundario y pasar al citosol.

·  Metabolismo: conjunto de reacciones químicas enzimáticas que sufren los nutrientes, en las células, para fabricar materiales y obtener energía.

§  Metabolito: moléculas (con energía química en los enlaces) que interviene en el metabolismo: sustrato (inicial) y producto (final, que puede servir como sustancia de otra reacción)

§  Ruta o vía metabólica: conjunto de reacciones para obtener el producto final a partir del sustrato inicial.

§  Metabolismo intermediario: conexiones entre distintas vías

§  Tipos:

- Anabolismo: a partir de sustratos se crean productos más complejos y energéticos. Consume energía que se almacena en los enlaces. Reacción de síntesis, endergónica. Para fabricar materiales de construcción y de reserva

- Catabolismo: sustratos se transforman en productos más simples liberando energía al romper enlaces. Reacción de degradación, exergónicas. Para obtener energía para trabajar y producir calor.

·  Expulsión:

§  Excreción: expulsión de productos de desecho (inútiles) del catabolismo

§  Secreción: expulsión de sustancias útiles producidas en el anabolismo.