PROTEINAS

PROTEINAS

1. Definición/ Composición: Biomoléculas formadas por C,H,O,N y muchas también contienen S , P y otros bioelementos.

 Polímeros de moléculas sencillas: aminoácidos. La unión de aminoácidos se denomina péptido: menos de 10 aa : digopéptidos, más de 10 aa: polipéptidos y 50 ó más : proteína.

2. Funciones:

       -Transporte y almacenamiento: iones y moléculas.

       -Hormonal: insulina.

       -Enzimática: catalizadores (celulosa)

       -Contráctil

       -Reserva: aminoácidos.

       -Estructural

       -Defensa: anticuerpos.

       -Control del crecimiento y diferenciación celular.

       -Anticongelante

       -Recepción de estímulos y transmisión de señales.

                                        COOH

                                         ı

3. Aminoácidos  NH₂ - Cα-H

                          I

                          R

 Definición: Ácidos orgánicos con un grupo amino (-NH₂) en el Cα, a este también se le añade un H y un radical R.

Propiedades: Incoloras, cristalizables, no hidrolizables, de sabor variado, soluble en agua y en disolventes polares (excepto los de los grupos polares).

·         Comportamiento ácido-base: son anfóteros, el grupo –COOH les da carácter ácido y el -NH₂ carácter ácido. Por lo que en medios básicos se comportan como ácidos y en medios ácidos se comportan como bases.

·         Actividad óptica: tienen por lo menos un C*(excepto la glicina que no tiene ninguna). Según como desvían el plano de la luz polarizada son: Dextrógiros (+) hacia la derecha y Levógiros (-) izquierda.

·         Estereoisomería: configuración espacial. Referencia en el grupo – COOH unido al C* habiendo forma D(-NH₂ derecha) y L(-NH₂ izquierda). Aminoácidos de la proteínas forma L. Mezcla racémica: mezcla equimolecular de aminoácidos D y L óptimamente inactiva creado en laboratorio por procedimientos químicos no enzimáticos.

·         Esenciales: Algunos, los que el organismo no puede sintetizar y deben aportarse en la dieta: Lisina.

Funciones:  Formación de proteínas con la unión de 20 aminoácidos distintos.

Tipos: Según su R que es lo único que puede variar:

·         -R no polar: Hidrófobos R=CH

·         -R polar sin carga: R= X Hn  X≠C; n=0-3

·         -R polar carga nagativa: Ácidos. Se disocian eniones.

·         -R polar carga positiva: Básicos. Se disocian en cationes.

4. Enlace peptídico

Definición Unión de aminoácido por reacción de un grupo –COOH de uno y al -NH₂ del otro formando un péptido (el prefijo varia según el número de aminoácidos que se unen) y una molécula de agua.

Características

·         H₂O : 1 molécula/ enlace

·         Los 4 átomos del enlace están en el mismo plano que es rígido

·         Los enlaces del Cα pueden girar

·         Los péptidos son hidrolizables

5. Forma y composición

Forma Pueden tener más de 1 cadena polipeptídica. Como se dorman con 20 aminoácidos distintos que se pueden repetir, hay asi infinitas. Según como se plegan en el espacio:

·         Fibrosas: Hebras largas. Función estructural.

·         Globulares: Esféricas. Funciones dinámicas. Tienen interior compacto apolar y el exterior hidrófilo, por lo que  son solubles en agua. Enzimas y proteinas de transporte.

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Estuctura: Todos las proteínas tienen al menos estructura primaria y secundaria.

·         Primaria: Secuencia de aminoácidos. Enlace peptídico. Posibilidades casi ilimitadas.

·         Secundaria: Plegamiento de cadenas polipeptídicas. Los grupos –CO- y –NH- se unen por puentes de H- si no tienen terciaria son proteínas fibrosas con forma alargada. Tipos:

-          α Hélice : Puentes de H intracatenarios entre grupos –CO- y –NH- que se enfrentan en cada vuelta de la cadena que se enrosca sobre un eje imaginario. Queratina.

-          Hoja β plegada. Puentes de H entre grupos –CO- y –NH- enfrentados, de lo misma cadena o de otra paralela. Fibrina

-          Hélice triple del colágeno: Forma de lana o trenza

·         Terciaria: Forma de plegarse las cadenas plipeptídicas de las proteínas globulares. Se unen por intersección de los R de los aminoácidos por puentes de H, puentes de disulfuro, fuerzas de Van der Waals, interacciones iónicas e hidrofóbicas. Formadas por dominios: trozos con estructura secundaria α hélice y hoja plegada.

Conformación:  Organización espacial de las proteínas según sus estructuras secundaria y terciaria.

·         Cuaternaria: Proteínas oligoméricas: 2 o más cadenas polipeptídicas iguales o no (con estructura secundaria y terciaria propia). Las cadenas polipeptídicas helicoidales se pueden enroscar entre si formando hebras. Hemoglobina.

6. Propiedades Causa de su composición química y estructura.

* Solubilidad: Varía según el ph., concentración salina y temperatura. Se debe a los R polares y a los iónicos. Las fibrosas son insolubles en agua y las globulares si son solubles en agua.

* Especificidad: Cada especie tiene sus propias proteínas y cada individuo tiene sus variantes.

* Capacidad amortiguadora: Son anfóteras al estar compuestas por aminoácidos. Se comportan ácidos o bases según el medio neutralizando sus cambios de Ph.

*Desnaturalización: Pérdida de la configuración espacial característica (estado nativo) de una proteína por variación de temperatura y ph. (y a veces de humedad). Renaturalización es posible cuando de vuelve a las características del estado nativo. Las proteínas dsnaturalizadas pierden su función. Aunque gran variedad de formas, hay puntas de las proteínas que ni pueden cambiar ya que causaría la pérdida de la función biológica.

· Reacciones de reconocimiento de proteínas: Reacción de biurat, basadas en el enlace peptídico.

7. Tipos

* Holoproteínas: compuestas sólo por aminoácidos. Según su forma.

·         Globulares: Proteínas solubles en agua. Función dinámica.

- Protaminas  |    En ácidos

- Histonas      |     nucléicos

- Albúminas: ovalbúmina

- Globulares: seroglobulina

- Gluteninas: gluten

·         Fibrosas: Proteínas insolubles en agua, exclusivas casi de los animales. Función: estructural y protectora.

- Colágeno: en huesos

- Queratinas: en epidermis y pelo

- Elastinas: tendones

- Fibroinas: seda

                                            

*Heteroproteínas : Formadas por una proteína y una parte no proteica (grupo prostético)

·         Glucoproteínas: Grupo prostético= restos glucídicos.

- Mucinas: mucus

- Hormonas gonadotrópicas

- Péptido glucanos

- Anticuerpos

·         Fosfoproteínas GP= ácido fosfórico. Caseína

·         Lipoproteínas: De membrana (tromboplastinas) y transportadoras

·         Nucleoproteínas: GP = ácido nucleico

·         Cromoproteinas GP coloreado

-          Porfirinas: GP= porfirina (anillo tetrapirrólico). Hemoglobina. Pigmento respiratorio sanguíneo encargado del transporte del O₂ en la sangre (vertebrados y algunos invertebrados) En glóbulos rojos.

-          No porfirinas: GP ≠ porfirinas

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