PÁGINA 20 ENZIMAS

1- CATÁLISIS: Energía de activación: Energía necesaria que hay que comunicar a las moléculas de una reacción química para que sobrepasen la barrera de energía y comiencen a reaccionar.
2- ENZIMA: Biocatalizador producido por los seres vivos, parcial o totalmente proteico, que reduce la energía de activación permitiendo que tenga lugar la reacción , acelerándola, pudiendo actuar dentro o fuera de la célula que los produce.
3- “PARTES”: Hay enzimas que para ser funcionales solo necesitan su estructura proteica; otras necesitan una parte no proteica (cofactor).

- Holoenzima: enzima funcionalmente activa. Holoenzima=Apoenzima+cofactor
- Apoenzima: parte proteica
- Cofactor: parte no proteica que hace funcional a la holoenzima. Tipos:
- Inorgánicos: (activadores) iones metálicos
- Coenzimas: (orgánicas) la misma puede actuar como cofactor de muchas enzimas distintas. Se alteran durante la reacción pero al acabar vuelven a ser funcionales al regenerarse. Se unen débilmente a la proteína enzimática, por lo general.
• Grupo prostético: coenzima que se une fuertemente con enlaces covalentes.
• Naturaleza proteica: coenzima A, Flavin-nucleótidos (FMN, FAD), adenosín-fosfatos (ADP, ATP), piridín- nucleótidos (NAD, NADP), vitamina B12.

4- CENTRO ACTIVO: parte de la apoenzima (parte proteica) que se une al sustrato donde se realiza la reacción.
5- MECANISMO DE ACCIÓN: en la reacción enzimática, la enzima (E) se une al sustrato (S) para dar el complejo enzima-sustrato(ES), después este se separa liberándose la enzima si alterar los productos de la reacción (P).
E+S<-> E-S-> E+P