TIPOS DE ARN Y ENZIMAS (p.17-19)

-Tipos:

• ARN mensajero: Estructura: Monocatenaria (primaria), sin pliegues (estructura secundaria). Función: transmitir la información genética del núcleo al citoplasma. Localización: núcleo, citoplasma, mitocondrias y cloroplastos. Proceso de transcripción. Codón (triplete), conjunto de 3 bases del ARNm que especifican un aminoácido.
• ARN transferente: Estructura: Secundaria de “hoja de trébol” (parcialmente desplegado). Función: unirse al ARNm y unirse y reconocer a los aminoácidos para transportarlos a los ribosomas. Localización: citoplasma, mitocondria y cloroplastos. Anticodón: 3 bases del bucle, que se unen al ARNm.
• ARN ribosómico: Estructura: Parte doble con estructura de hélice (secundaria). Función: sintetizar las proteínas. Localización: Ribosomas (libres o unidos al retículo endoplásmico rugoso) , citoplasma, mitocondrias y cloroplastos.
• ARN nucleolar: Al dividirse origina el ARNr, en el núcleo.

ENZIMAS

1-CATÁLISIS: reacción química mediada por un catalizador, variando éste la velocidad de la reacción.

-En toda reacción química hay una barrera de energía que impide que comience la reacción, por lo que la mayoría necesitan recibir cierta cantidad de energía.

-Energía de activación: energía necesaria para que las moléculas puedan reaccionar.

-Catalizador: sustancia que aumenta la velocidad de una reacción, no se gasta en su transcurso y se necesita en muy pequeñas cantidades --> disminuye la energía de activación, por lo que se une a los reactivos temporalmente debilitando los enlaces químicos y favoreciendo la formación de nuevos.

-La energía de activación se puede conseguir aumentando la temperatura, pero es perjudicial para el organismo, por lo que se emplean biocatalizadores: enzimas que llevan a cabo las reacciones a gran velocidad uniéndose el sustrato (reactivo sobre el que actúa).

2-ENZIMA

• Definición: catalizadores orgánicos coloidales producidos por los seres vivo, capaces de actuar fuera de la célula que los produce y que son, parcial o totalmente, proteínas. Reducen la energía de activación, permitiendo que tenga lugar la reacción.
• Propiedades (GREEN Club).

            >Especificidad de la catálisis enzimática:

                  -De acción: La enzima selecciona una reacción entre las posibles.

                  -De sustrato.

                           -Tipos de especificidad:

                                       *Absoluta: sólo actúa sobre un sustrato.

                                       *De grupo: sobre compuestos con una característica estructural.

                                       *De close.

               

                 >Reversibilidad: actúa en la reacción química en los dos sentidos. A veces no se cumple porque se encadenan reacciones.

                 >Eficacia: la catálisis necesita pequeñas cantidades de enzima, que no se gasta.

                >Gan poder catalítico

                >Capacidad de recuperación

                >Necesidad de un medio de reacción óptimo; se necesita un pH, temperatura y presión osmótica

                >Otros:

 Las enzimas que produce una célula determinan la actividad de la célula

 Se localizan en orgánulos y determinan la función de éste

 Isoenzimas: Formas moleculares distintas de una misma enzima

• Tipos: (HOY La Tele)

    >Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidación-reducción (H) [AH+B-->A+BH]

    >Transferasas: catalizan transferencias de grupos(Ax+B1-->A+Bx)

    >Hidrolasas: Hidrólisis, rotura de enlaces químicos por agua.

    >Liasas: Romper enlaces químicos

    >Isomerasas: Reacciones de isomerización

    >Ligasas: catalizan la formación de enlaces

3- COFACTORES, APOENZIMAS Y HOLOENZIMAS : Algunas enzimas para su actividad sólo necesitan de su estructura proteica

• Holoenzima: enzima funcionalmente activa. Holoenzima =Apoenzima+Cofactor
• Apoenzima: Parte proteica de la holoenzima.
• Cofactor: Parte no proteica que se une a la apoenzima para que funcione la holoenzima. Tipos:
• Inorgánicos (o activadores) Oligoelementos: iones(Mg, Zn)
• Orgánicos: Coenzimas: la misma coenzima puede actuar como cofactor de muchas enzimas distintas.

Se alteran durante la reacción, pero al acabar, se regeneran y vuelven a ser funcionales. Se unen débilmente.

Grupo Prostético: coenzima que se une fuertemente (enlace covalente) a una apoenzima para formar una holoenzima. Naturaleza de las coenzimas: vitaminas (vitamina B_12), nucleótidos (ATP, ADP) [adenosín-monofosfato] y vitaminas + nucleótidos (primidín-nucleótidos (NAD y ANADP) florín-nucleótidos (FAD y FMN).

4-CENTRO ACTIVO: parte de la apoenzima (parte proteica) que se une al sustrato (mucho más pequeño que la enzima), donde se realiza la reacción. En él se distinguen 3 tipos de aminoácidos de fijación (para unir la enzima al sustrato), catalíticos

(convierten el sustrato en producto) y estructurales (resto de la apoenzima que no forma el centro activo, sirven de estructura). Entre el centro activo y el sustrato debe existir complementariedad, que determina la especificad de la enzima. Los aminoácidos del centro activo deben estar muy cerca unos de otros (cadena polipeptídica). Si la apoenzima se desnaturaliza, la enzima pierde su función.

5- MECANISMOS DE ACCIÓN/CATÁLISIS DE UNA ENZIMA:  en la reacción enzimática la enzima (E) se une al sustrato (S) para dar el complejo enzima-sustrato (ES), después éste se separa, liberándose la enzima sin alterar y los productos (P) de la reacción. La velocidad de una reacción (cinética) [Vr] es la cantidad de materia transformada en función del tiempo. Si presentamos gráficamente la Vr en función de la [s] dando una función parabólica. Velocidad máxima (Vmax) todas las enzimas están relacionadas con sustrato, por lo que la Vr es mayor y aunque aumente [s] ya no aumenta más. Constante de Michaelis: concentración de sustrato a la que la velocidad de la reacción es la mitad de la Vmax; se puede obtener gráficamente: indica la afinidad de la enzima con el sustrato, especificidad de la reacción: +K--> +[s] para Vmax/2 --> - afinidad ES.

6- FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

-Generales:

• Concentración de la enzima, sustrato y producto. Enzima: directamente proporcional en exceso de sustrato. Sustrato: Vr aumenta con la [s] hasta que todas las E están reaccionando, que ya no aumenta más. Productos: en exceso produce la reacción contraria.
• Temperatura (T): a mayor temperatura, mayor Vr; pero como son proteínas a T altas se desnaturalizan. La T óptima varía según el organismo y la E ( Ej. Humanos--> temperatura corporal).
• PH: La reacción tiene lugar entre dos valores, fuera de ellos es nulo (desnaturalización). PH óptimo: alcanza la Vmax, generalmente el fisiológico aunque hay enzimas que trabajan en pH´s extremos.

-Específicos:

• Enzima alostérica: enzima cuya actividad está regulada mediante un centro alostérico (distinto al centro activo), al que se une un efector (regulador/modulador alostérico) de manera no covalente y que modifica la conformación de a enzima donde dos formas (T-->tensa: baja afinidad; y R-->relajado: alta afinidad) afectando al centro activo; por lo que aumenta o disminuye la actividad enzimática según la conformación. El mecanismo de acción de la enzima alostérica es de tipo “cooperativo”, donde la gráfica Vr-[s], una curva sigmoidea (diferente a la de las enzimas no alostéricas).
• Regulación por modificadores covalentes
• Retroalimentación/retroinhibición/feedback: evita la acumulación inútil de productos: un producto Z actúa como inhibidor de una enzima E1 que cataliza la primera reacción de una serie cuyo resultado es Z

-Inhibidores: sustancias capaces de reducir la velocidad de una reacción enzimática. Tipos:

• Irreversibles: se unen de forma constante con la encima, la inactivan o destruyen. Ej. Tóxicos.
• Reversibles (o fisiológicos): se unen débilmente (no covalente), y se pueden desprender de la enzima.

*    Competitivos: competencia entre el sustrato y el inhibidor por unirse al centro activo de la enzima (debido a la semejanza estructural). La enzima se une al sustrato o al inhibidor, pero no a los dos a la vez. La Vr depende: de la concentración de inhibidor y sustrato y de la afinidad de estos con la enzima. El inhibidor se neutraliza aumentando la concentración de sustratos de forma que desplace el inhibidor. La mayoría de los inhibidores fisiológicos son competitivos.

*     No competitivos: El inhibidor se une a la enzima en un lugar distinto (centro alostérico) al centro activo. El complejo enzima-sustrato-inhibidor (ESI) reduce la velocidad a la que se convierten los productos. La inhibición solo depende de la concentración de inhibidor, ya que aunque aumente la concentración de sustrato, no alcanzará la Vmax.